印象中黄疸的病因有溶血性黄疸这一说，但最近看到内科学（第6版）溶血性贫血概论一章，就有了以下的疑问：是否血管内溶血与血管外溶血均会导致黄疸？

  血管外溶血是血液被单核-巨噬细胞主要是脾所破坏，其降解途径是：红细胞---》珠蛋白＋血色素，其中珠蛋白进一步分解代谢，而血色素则分解为铁与卟啉，卟啉则分解为游离胆红素，血中游离胆红素增多而致黄疸表现。

  而血管内溶血则多见于血型不合输血、输注低渗溶液、PNH等，其降解途径是：红细胞破裂---》游离血红蛋白----》与结合珠蛋白结合，过量的未结合的则由尿排出，形成血红蛋白尿。

  这样问题就来了，书中血管外溶血有明确提到黄疸，而血管内溶血则根本未见黄疸二字，而且后面的（579-580页）提示血管内溶血的检查为：游离血红蛋白升高，结合珠蛋白降低、血红蛋白尿；提示血管外溶血的为：胆红素升高，24H粪胆原及尿胆原排出量升高。

  那么血管内溶血到底会不会导致黄疸？临床上一跟别人讲起，说血管内溶血不会导致黄疸大家都是一脸的鄙视，但照书上所讲，似乎真的不会导致黄疸啊？

  我不是血液科的，希望各位指教指教。

我也想了解，希望高手来说说

只要是溶血，超过肝脏代偿能力都会黄疸的。

发生血管内溶血时，血红蛋白直接被释放入血浆，并分解为α β二分体。
2个α β二分体可与1个结合珠蛋白结合，结合后大部分迅速被转输至肝脏，小部分至脾脏及骨髓，转变为胆红素。

  不管是血管内溶血还是血管外溶血，到一定程度都会导致血胆红素升高，也就会产生黄疸了。

  血管外溶血红细胞被单核巨噬细胞吞噬裂解后释放出血红蛋白,血红蛋白分解为珠蛋白和血红素,血红素进而分解为铁和卟啉 ,卟啉分解为游离胆红素被肝细胞摄取,形成胆红素从胆汁中排出发生血管内溶血时，血红蛋白直接被释放入血浆，与血浆中的结合珠蛋白，一种α2糖蛋白结合，由于其分子较大，故不被肾脏排泄而被肝细胞摄取，最后也代谢变成胆红素。

  血管内溶血还是血管外溶血的鉴别主要不是看是否粪疸原，尿疸原升高（因为种溶血都可升高），而是看红细胞形态是否正常，高铁血红素白蛋白是否生高。

  血管内溶血红细胞形态一般正常或轻微异常，高铁血红素白蛋白增加。而血管外溶血红细胞形态明显异常，高铁血红素白蛋白正常。

很多医学问题中都有一个阈值的问题

很专业的问题

Hemoglobin freely dissociates into aß dimers. 

These are bound by haptoglobin with subsequent removal of the hemoglobin-haptoglobin complex by hepatic parenchymal cells. 

Hemoglobin in excess of the haptoglobin-binding capacity circulates as the unbound (free) protein. In this form, it is partially removed by hepatic cells, but it may also follow two other pathways: It may be excreted by the kidney or oxidized to methemoglobin, from which heme is easily dissociated.

Heme is initially bound to hemopexin, which transports it to the hepatic parenchymal cell. Heme may also be bound nonspecifically by albumin, forming methemalbumin. This complex probably transfers its heme to hemopexin as the latter becomes available. 

HEME Free Hb in plasma is readily oxidized to methemoglobin. The latter dissociates easily and nonenzymatically into heme and globin. Free heme is highly insoluble at physiologic pH. However, hemopexin and albumin are able to bind heme and maintain it in a soluble form. Heme is removed from these proteins by hepatocytes.

HEMOPEXIN Hemopexin is a ß1-glycoprotein, consisting of a single polypeptide chain and containing 20% carbohydrate, with a molecular weight of approximately 70 kd ( 165 ). It binds heme with the highest known affinity of any heme-binding protein and plays an important role in receptor-mediated hepatocyte heme uptake. The human gene encoding hemopexin has been localized to the region p15.4-p15.5 of chromosome 11 and is thus at the same site as the ß globin gene cluster, genes that also code for polypeptides that share the property of binding heme ( 167 , 168 , 169 and 170 ). Hemopexin is synthesized in the liver ( 171 ) and is found in the plasma in a concentration of 40 to 150 mg/dl. Each hemopexin molecule avidly binds one molecule of heme (Kd ~10 -13 M). It also binds other porphyrins and bilirubin but with less avidity ( 172 , 173 ). Binding is through the heme iron to two histidine residues of hemopexin ( 172 , 174 , 175 , 176 , 177 , 178 and 179 ). The half-life of hemopexin in normal subjects is approximately 7 days ( 180 ), whereas the heme-hemopexin complex is removed from the circulation with a half-disappearance time of 7 to 8 hours ( 165 ). Hepatocyte uptake of the heme-hemopexin complex is presumably by receptor-mediated endocytosis ( 181 , 182 ). After endocytosis, the heme-hemopexin complex dissociates, and the released hemopexin is returned to the plasma as an intact protein ( 176 , 181 , 183 , 184 ). Transport of heme within the cytoplasm occurs by means of an intrinsic heme-binding membrane protein ( 180 , 181 ), and iron is rapidly released by heme oxygenase. Plasma hemopexin values may be reduced after intravascular hemolysis because of increased hemopexin catabolism ( 180 ). The depletion is less pronounced than is true of Hp, and low values imply a relatively severe degree of hemolysis. Hemopexin, like Hp, is an acute-phase reactant, and plasma levels rise with an inflammatory stimulus ( 185 ).  

METHEMALBUMIN Each mole of human albumin can bind several moles of heme to form methemalbumin ( 186 ). The disappearance of methemalbumin from the circulation is kinetically complex ( 187 ). Heme added to human serum is initially associated primarily with albumin, presumably because the molar concentration of albumin is considerably greater than that of hemopexin ( 172 , 188 ).  

能翻译下吗